APRTase là một homodimer, với 179 dư lượng axit amin trên mỗi monome. Mỗi monome chứa các vùng sau:

Mạng xúc tác của APRTase với chất phản ứng adenine và PRPP đã được giải quyết. Hood được cho là quan trọng đối với tính đặc hiệu của purine, trong khi vòng linh hoạt được cho là có chứa các phân tử trong vị trí hoạt động.

• Miền "lõi" (dư lượng 33-169) với năm bản β nằm song song
• Miền "nắp" (dư lượng 5-34) với 2 vòng xoắn α và 2 bản β
• Miền "vòng lặp linh hoạt" (dư lượng 95-113) với 2 bản β đối song nhau [8]

Lõi được bảo tồn nhờ PRTase. Nắp có chứa các mạng lưới liên kết adenine, có nhiều biến thể giữa các enzyme trong họ. Dư lượng số 13 dư chứa vùng liên kết PRPP và liên quan đến hai dư lượng axit liền kề và ít nhất một dư lượng có tính kỵ nước nằm xung quanh.[11]

Dư lượng A131, L159, V25 và R27 rất quan trọng đối với tính đặc hiệu purine trong APRTase của người.

Tính đặc hiệu của enzyme đối với adenine liên quan đến dư lượng kỵ nước Ala131 và Leu159 trong miền lõi. Ở người, hai dư lượng trong miền liên kết hydro với purine có tính đặc hiệu hơn các dư lượng trong miền lõi, đó là Val25 với hydro trên N6 và Arg27 với N1. Mặc dù vòng lặp linh hoạt không tương tác với miền nắp trong quá trình nhận biết purine, vị trí của nó được cho là gần vị trí hoạt động và cô lập khỏi các phản ứng của dung môi.[8]

Hầu hết các nghiên cứu về APRTase đều đưa ra kết luận rằng Mg 2+ rất cần thiết cho việc chuyển phosphoribosyl và ion được bảo tồn nhờ PRTase loại I.[10] Tuy nhiên, một nỗ lực gần đây nhằm giải đáp cấu trúc APRTase của người lại không xác định được vị trí mạng lưới liên kết với Mg 2+, nhưng tìm thấy bằng chứng cho rằng có một ion Cl- gần Trp98. Mặc dù khó khăn trong việc xác định vị trí Mg 2+ nhưng cơ chế xúc tác phụ thuộc vào ion này lại được chấp nhận.[4]